
Pourquoi le collagène hydrolysé surpasse-t-il le collagène natif ?
L’hydrolyse enzymatique fragmente le collagène en peptides courts de 2-3 acides aminés. Cette forme traverse intacte la barrière intestinale et atteint les fibroblastes dermiques, contrairement au collagène natif majoritairement dégradé en simples acides aminés.
Le collagène est une protéine fibreuse complexe (poids moléculaire 300 kDa) que l’intestin ne peut pas absorber sous sa forme native. Sans hydrolyse préalable, il est dégradé en simples acides aminés (glycine, proline, hydroxyproline) qui rejoignent le pool général sans cibler les tissus conjonctifs.
L’hydrolyse enzymatique contrôlée produit des di- et tripeptides bioactifs : principalement hydroxyproline-glycine (Hyp-Gly) et proline-hydroxyproline (Pro-Hyp). Ces peptides courts traversent la barrière intestinale intacts et atteignent la peau, les articulations et les os où ils déclenchent une réponse cellulaire spécifique .
La méta-analyse de Dewi D.A.R. et al. en 2023 confirme sur 14 études et 967 participants que cette forme hydrolysée améliore significativement l’hydratation et l’élasticité cutanée après 12 semaines.






